Academiejaar: 2012-2013Basisopleiding: Bachelor BLT

Module: BLT 07 BiochemiePartim: Theorie deel 1Semester: 2Lector: Bart Quartier

VOORBEELDEXAMEN

Je krijgt op het examen van elk hoofdstuk minstens een vraag. Het examen zal maximaal 1,5u duren.

1. Gegeven de structuurformule van D-Glucose.

Geef twee criteria die aangeven tot welke groep van

monosacharide deze stof behoort.

Teken de Haworth projectie van -D-glucopyranose. Duid het anomere C-

atoom aan.

Glucose vertoont een mutarotatie. Wat is dit en hoe kan dit aangetoond

worden?

2. Wat is het chemische verband tussen een D-fructose en mannitol?

3. Zetmeel bestaat uit twee fracties. Geef de samenstelling en teken deze fracties.

4. Wat is de functie van glycogeen? Wat zijn de typische chemische kenmerken?

5. Geef de reactievergelijking (met structuurformules) voor de vorming van een

triacylglycerol.

6. Wat zijn omega-3 vetzuren? Toon aan met een structuurformule.

7. Hoe worden biologische membranen gestabiliseerd?

8. Geef de benaming genummerd vanaf de carboxyluiteinde van linolzuur: CH3-(CH2)4-

CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7-COOH.

1

9. Welke (drie) aminozuren, die voorkomen in eiwitten, hebben een aromatische ring in

hun zijketen.

10.Wat verstaat men onder de pI of het iso-elektrisch punt van een aminozuur?

11.Hoe worden aminozuren ingedeeld op basis van hun pI? Geef van elke groep een

voorbeeld. Welke lading hebben deze aminozuren bij fysiologische pH?

12.Verklaar het hoge smeltpunt van aminozuren.

13.Welke van volgende aminozuren komen voor in de diepte van de driedimensionale

eiwitstructuur? Welke aan de oppervlakte? arg – leu – his – val – phe – gly

14.Bespreek de β-vouwbladstructuur van eiwitten. Hoe wordt deze structuur

gestabiliseerd? Welke aminozuren zorgen voor de -draai? Wat is het gevolg?

15.Wat verstaat men onder uitzouten van eiwitten? Verklaar het fenomeen.

16.Wat bedoelt men met orthologen?

17.Verklaar waarom zware metalen eiwitten denatureren.

18.Foetaal hemoglobine heeft een grotere affiniteit voor O2 dan normaal hemoglobine.

Op die manier kan O2 door de placenta worden overgedragen van moederlijk naar

foetaal bloed. Verklaar.

19.Verklaar volgende structuur:

20.Bespreek de secundaire structuur van DNA.

21.Vergelijk de nucleotiden die voorkomen in RNA en in DNA.

2

22.Wat zijn de drie belangrijkste biomoleculen in ATP? Wat is zijn functie en welke deel

van ATP zorgt hiervoor?

23.Hoe wordt de substraatspecificiteit van een enzym verklaard met a. het sleutel-slot

model, b. het induced-fit model.

24.Bespreek de werking van een competitieve en een niet-competitieve inhibitor. Hoe

kan men experimenteel nagaan of een inhibitor een competitieve of een niet-

competitieve inhibitor is? Leg uit a.h.v. grafieken en verklaar.

25.Wat geeft het ‘turn over number’ = TON van een enzym aan?

26.De enzymatische activiteit kan worden gereguleerd door allosterie. Wat verstaat

men onder homo-allosterie?

27.Wat is de oorzaak van de nulde orde kinetiek die men vaststelt bij een

enzymreactie?

28.Wat is de rol van een kleine KM in de Michaëlis-Mentenvergelijking? Schets in een

reactievergelijking de drie mogelijke reacties bij de enzymwerking.

3