Enzymen I

• Eiwitten maken voor meer dan 50% uit van het gewicht aan drooggewicht van

de meeste cellen. Meest belangrijke eiwitten zijn enzymen

• Enzymen reguleren metabolisme door zich te gedragen als katalysatoren

• Enzymen katalyseren een reactie door de activeringsenergie te verlagen

reacties kunnen daardoor verlopen bij de normale temperatuur van de cel

• Enzymen zijn specifiek: ze katalyseren één type reactie ‘sleutel-slot’principe

.

Katalysator = chemische stof die een reactie versnelt zonder verbruikt te

worden enzym is biologische katalysator

Activeringsenergie = EA = de energie die nodig is om een reactie te

starten hoeveelheid energie die nodig is om de reactanten over

een energiebarrière, of ‘heuvel’, heen te duwen, zodat het

‘heuvelaf’ deel van de reactie kan beginnen

EA vaak in de vorm van warmte. Warmte is echter niet geschikt voor een

biologisch systeem:

1. denatureert eiwitten en doodt de cel

2. zou alle reacties versnellen!

Verlagen van activeringsenergie door een enzym

Enzym met actieve plaats

Enzym met actieve plaats bezet door een substraat

Enzym – Substraat Complex

enzymen reageren met een substraat (= de stof waarmee het enzym specifiek

reageert): Enzym + substraat

Enzym – substraatcomplex

Enzym + product

Hydrolyse van sucrose

Enzymen II• Werking van enzymen wordt beïnvloed door de temperatuur en pH

optimale condities (mens t=35-40 ºC; pH=6-8) meest actieve conformatie van

het enzym. Ook sommige chemicaliën beïnvloeden de werking

• Veel enzymen hebben een ‘niet-eiwit-helper’ nodig: cofactoren (anorganisch:

zink, ijzer, koper) of co-enzymen (organisch: meeste vitamines)

• Reguleren van enzymen vaak door moleculen die binden aan het enzym, niet-

competitief en reversibel, waardoor de vorm van het enzym verandert

stimulatie of remming van de enzymactiviteit

Enzymen III

• Remming vaak door Negatieve Feedback = vorming van het eindproduct van

een metabole route wordt geblokkeerd door remmende binding van het

eindproduct, met een enzym dat eerder betrokken was in de route

een bepaalde stof remt zijn eigen vorming door binding aan een enzym. Dit

voorkomt dat er te veel van die bepaalde stof gevormd wordt

• Irreversibele remming door giftige stoffen en/of medicijnen schadelijk voor

de cel.

Inhibitie of remming van een enzym

Competitief en niet-competitief

Competitieve inhibitie

Inhibitor adsorbeer op de actieve plaats van het enzym waar het substraat had moeten reageren. Een goede competitieve inhibitor heeft een hogere affiniteit voor het actief centrum substraat wordt volledig verdrongen. Een minder goede inhibitor heeft meestal een lagere affiniteit voor het actief centrum en kan relatief gemakkelijk van het actief centrum weggehouden worden door een overmaat aan substraat.

Niet competitieve inhibitie

een inhibitor reageert met of bindt op een andere plaats dan het actief centrum van het enzym. Hierdoor vervormt de actieve plaats van het enzym zodanig dat het substraat niet goed meer kan binden