Hemoglobine en de rode kleur van bloedDe rode kleur van bloed bij  vertebraten  wordt  veroorzaakt door de aanwezigheid van de rode bloedcellen.

De vraag Waarom is bloed rood? wordt dan geherformuleerd tot de vraag Waarom zijn rode bloedcellen rood?

Een rode bloedcel is volgestouwd met een eiwit dat gespecialiseerd is in het omkeerbaar binden van moleculaire zuurstof, hemoglobine. Van dit ademhalingspigment zijn er per rode bloedcel ongeveer 400 miljoen moleculen aanwezig.

 

De structuur van hemoglobine

Hemoglobine is een eiwit. Voor een inleiding over eiwitten, hun functie en classificatie: zie les Waarom kabbelt melk als ze zuur wordt?

Hemoglobine is opgebouwd uit vier eiwitketens: twee alfa-ketens en twee beta-ketens (Fig. 2). We noemen dit de subeenheden van de hemoglobinemolecule.

Fig. 2. De linkse molecule stelt een subeenheid van hemoglobine voor. De NH2-groep duidt het begin van de eiwitketen aan (vrije aminogroep aanwezig op eerste aminozuur), de COOH-groep het uiteinde ervan (vrije carboxyl-groep op laatste aminozuur). De rechtse voorstelling geeft een idee van de totaalstructuur van hemoglobine. De rode schijfjes duiden de heemgroepen aan.

Ondanks lichte verschillen tussen de alfa- en de beta-ketens hebben ze ieder een complexe organische verbinding gebonden die centraal een ijzeratoom (Fe) bevat. Deze verbinding wordt de heemgroep (Fig. 3) genoemd. Deze heemgroep is van uitzonderlijk belang voor de functionaliteit van het eiwit aangezien moleculaire zuurstof zich via deze heemgroep aan hemoglobine bindt.

Fig. 3. Links: De structuur van de heemgroep. Centraal bevindt zich het ijzeratoom dat geco 철 rdineerd is aan vier stikstofatomen van de organische verbinding.Rechts: Voorstelling van de binding van de heemgroep aan een hemoglobine subeenheid (via een welbepaald N-atoom van de eiwitketen) en aan moleculaire zuurstof. De binding gebeurt loodrecht op het vlak van de heemgroep. Bij de binding van O2 ontstaat oxyhemoglobine. Indien de zuurstof loskomt (bij lage zuurstofdruk) wordt deoxyhemoglobine verkregen. Bij CO-vergiftiging is CO gebonden op de plaats van O2.

De functie van hemoglobine

Indien een erytrocyt in een O2-rijke omgeving vertoeft zal deze de O2 opnemen door diffusie en zal de O2 in de cel gebonden worden door de hemoglobinemoleculen. Zoals uit het bovenstaande blijkt zal het Fe-atoom dat in de heemgroep genesteld zit verantwoordelijk zijn voor deze binding. Bij de binding van zuurstof aan hemoglobine ontstaat het zogenaamde oxyhemoglobine. Het proces noemt men oxygenatie (binding van moleculaire zuurstof).

Indien deze zelfde erytrocyt daarna in een O2-arme omgeving komt zal de gebonden O2 terug loskomen van de heemgroep en uit de cel diffunderen en daar dan opgenomen worden door een bepaalde cel van het nabijgelegen orgaan. Het ontladen hemoglobinemolecule (zonder zuurstof) wordt deoxyhemoglobine genoemd.

Koolstofmonoxide (CO) is een sterk gif aangezien deze stof het zuurstoftransport blokkeert. Dit komt omdat CO aan hemoglobine bindt op dezelfde plaats als O2 (zie Fig. 3) maar dan ongeveer 200 keer sterker. Bij CO-vergiftiging worden de heemgroepen dus bezet met CO waardoor deze niet meer beschikbaar zijn voor O2.

De rode kleur van hemoglobine

Het Fe-atoom in de heemgroep dat verantwoordelijk is voor de binding van O2 is meteen ook verantwoordelijk voor de rode kleur van hemoglobine en van bloed. Deze kleur komt tot stand door een complex samenspel van dit Fe-atoom en licht.

Het verschijnsel waarbij licht door een stof wordt opgenomen wordt absorptie genoemd. Men zegt dan dat de betreffende stof licht absorbeert. Wit licht is samengesteld uit golven met verschillende golflengte (kleur). Als een deel van dit licht wordt geabsorbeerd (weggenomen) ontstaat een kleur. De meeste eiwitten absorberen geen zichtbaar licht en zijn bijgevolg ook niet gekleurd. Het is pas wanneer een metaal of een metaalhoudende verbinding, zoals de heemgroep bij hemoglobine, aan de eiwitketen wordt gebonden dat absorptie van zichtbaar licht optreedt en het eiwit gekleurd is.

Als men een bundel wit licht door een hemoglobine-oplossing stuurt, zal dus licht met welbepaalde golflengten geabsorbeerd worden. De intensiteit van het licht dat aan de andere kant uit de oplossing komt, zal voor deze golflengten dus kleiner zijn. Deze lichtintensiteit bij verschillende golflengten kan worden gemeten met een speciaal toestel, dat gekend is als spectrofotometer. Het resultaat van een dergelijke meting is een absorptiespectrum, waarin de mate van absorptie is aangegeven in functie van de golflengte.

Wanneer we nu de absorptiespectra bekijken van oxyhemoglobine en deoxyhemoglobine (Fig. 4), stellen we vast dat er boven 600 nm (golflengten van > 600. 10-9 m) weinig licht wordt geabsorbeerd. Aangezien dit het gebied is van het rode licht betekent dit dat vooral het rode licht ongehinderd door de hemoglobine-oplossingen zal gaan, wat aan deze oplossingen een rood uitzicht zal geven. We stellen echter ook verschillen vast in de beide absorptiespectra. Deze verschillen tonen aan dat de twee hemoglobinevormen (oxy en deoxy) niet exact dezelfde kleur hebben en weerspiegelen het verschil tussen respectievelijk slagaderlijk (arteri 챘 el) bloed en aderlijk (veneus) bloed: oxyhemoglobine (vooral aanwezig in zuurstofrijk bloed) is helderder rood dan deoxyhemoglobine (vooral aanwezig in zuurstofarm bloed).

Fig. 4. Absorptiespectra van oxy- en deoxyhemoglobine (aangepaste figuur uit Stryer, Biochemistry).